Hay insectos que parecen no tener otra ocupación que ser molestos. Entre mis favoritos (o más odiados) está la avispa, popular por sus picaduras y por ser una verdadera plaga durante la estación veraniega. Uno de estos insectos, concretamente la Polybia paulista, se protege a sí misma de los depredadores produciendo veneno.
Sería simplemente un dato curioso, si no mencionásemos que recientemente se ha descubierto que en dicho veneno existe una particular molécula que tiene un potencial para eliminar las células cancerígenas.
Combatiendo fuego con fuego
Uno de los grandes problemas a los que se enfrentan las terapias contra el cáncer es la posibilidad de dañar células sanas. Por ejemplo, la conocida quimioterapia combate las células cancerosas, pero con el riesgo de dañar el tejido circundante. Esta nueva estrategia se basa en el ataque de forma selectiva a la membrana lipídica de las células del tumor, destruyéndolas por diferentes sitios.
La proteína en cuestión ha recibido el nombre de Polybia-MP1, y participa interracionando con los lípidos de membrana de las células cancerígenas, generando poros que causarán la salida masiva de moléculas desde el interior celular y con ello su muerte.
En la avispa, esta molécula actuaba frente a patógenos al desestabilizar la membrana bacteriana. Por fortuna, este péptido empezó a mostrar resultados en el ser humano frente al cáncer, inhibiendo el crecimiento del cáncer de prostata y eliminando las células cancerígenas, al tiempo que hacía frente a células resistentes.
Terapias de membrana
Los investigadores de la Universidad de Brasil sospechaban que el mecanismo de acción parecía depender de las propiedades únicas de las membranas en las células cancerígenas. En las membranas de células sanas, los dos fosfolípidos conocidos como fosfatidilserina (PS) y fosfatidiletanolamina (PE) están localizados en la cara interna de la membrana. Sin embargo, en las células cancerígenas, PS y PE están inmersos de forma que se localicen al exterior celular.
Los autores Paul Beales y Riggiero Neto probaron su teoría creando un modelo de membranas que poseían PS y/o PE, y las expusieron a MP1. Gracias a un completo repertorio de técnicas para caracterizar los resultados, obtuvieron que la presencia de PS facilitaba la unión de MP1 a la membrana, y por su parte, PE se unía a MP1 generando agujeros en la membrana.
El estudio parece prometedor, y los investigadores ya están probando diferentes modificaciones en los aminoácidos de estas proteínas para potenciar el efecto clínico y asegurar su eficacia.
Fuente | Cell press